Khảo sát pha trễ của quá trình ngưng tụ sợi amyloid – beta bằng mô hình điểm mạng
Article Sidebar
Main Article Content
Khảo sát pha trễ của quá trình ngưng tụ sợi amyloid – beta bằng mô hình điểm mạng
Tóm tắt
Nghiên cứu này sử dụng mô hình điểm mạng kết hợp thuật toán Monte Carlo nhằm vượt qua rào cản về thang thời gian tính toán, cho phép quan sát trọn vẹn động học pha trễ trong điều kiện vĩ mô. Kết quả cho thấy sự phụ thuộc của thời gian ngưng tụ vào nhiệt độ tuân theo quy luật đường cong dạng chữ U, xác định được vùng nhiệt độ tối ưu giúp hệ thống đạt tốc độ tạo mầm cực đại. Khảo sát biến thiên nồng độ khẳng định mối tương quan nghịch biến với thời gian trễ, được giải thích thông qua sự gia tăng xác suất va chạm hiệu dụng và khả năng hình thành nhân ngưng tụ khi mật độ không gian được thu hẹp. Đặc biệt, việc tái hiện thành công các đường cong động học dạng chữ S cho phép xác định ngưỡng nồng độ lý tưởng để duy trì pha trễ đủ lâu cho các phân tích vi mô chi tiết.
Article Details
Tác phẩm này được cấp phép theo Giấy phép quốc tế Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDeri Phái sinh 4.0 .
Tài liệu tham khảo
- Chiti F. & Dobson C. M. (2017). Protein Misfolding, Amyloid Formation, and Human Disease: A Summary of Progress Over the Last Decade, Annual Review of Biochemistry, volume 86, pages 27-68.
- N. T. Co (2022). Study of factors governing mechanism of protein aggregation by using computer simulation, Doctoral thesis, Institute of Physics, Polish Academy of Sciences.
- N. T. Co & Li M. S. (2012). New method for determining size of critical nucleus of fibril formation of polypeptide chains, Journal of Chemical Physics, 137, 095101.
- Cohen S. I. A. et al. (2013). Proliferation of amyloid-β42 aggregates occurs through a secondary nucleation mechanism, Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS), volume 110, issue 24, pages 9758-9763.
- Knowles T. P. J. et al. (2014). The amyloid state and its association with protein misfolding diseases, Nature Reviews Molecular Cell Biology, volume 15, pages 384–396.
- Li M. S. et al. (2010). Amyloid-β Oligomeric Species Present in the Lag Phase of Amyloid Formation, Physical Review Letters, 105, 218101.
- Li M. S. et al. (2008). Probing the mechanisms of fibril formation using lattice models, The Journal of Chemical Physics, 129(17), 175101.
- Michaels T. C. T. et al. (2020). Dynamics of oligomer populations in the aggregation of amyloid-β, Nature Reviews Chemistry, volume 4, issue 5, pages 236-244.
- Nasica-Labouze J. et al. (2015). Amyloid β Protein and Alzheimer’s Disease: When Computer Simulations Complement Experimental Studies, Chemical Reviews, volume 115, issue 9, pages 3528-3563.
- Wolff M. et al. (2015). Amyloid β Oligomeric Species Present in the Lag Phase of Amyloid Formation, PLOS One, 10(5), e0127865.